Происхождение жизни: что было первым?

Как выглядели самые первые белки — те, что появились на Земле около 3,7 миллиардов лет назад? Профессор Дэн Тауфик из Института Науки Вейцмана и профессор Норман Метанис из Еврейского университета в Иерусалиме реконструировали белковые последовательности, которые могут очень напоминать тех предков современных белков, и их исследования показывают, как эти примитивные белки могли прогрессировать до образования живые клетки. Их результаты были опубликованы в трудах Национальной академии наук (PNAS) .

Белки, закодированные в генетическом материале клетки, — это винты, пружины и винтики живой клетки — все ее движущиеся части. Но первые белки, как мы предполагаем, появились задолго до клеток и, следовательно, жизни, какой мы ее знаем. Современные белки состоят из 20 различных аминокислот, все они необходимы для формирования белка, и все они расположены в форме полимера — длинной цепеподобной молекулы, в которой расположение каждой аминокислоты имеет решающее значение для функция белка. Но есть парадокс в размышлениях о том, как возникли самые ранние белки. Потому что аминокислоты, необходимые для производства белков, сами производятся другими белками — ферментами. Это вопрос типа «курица и яйцо», и до сих пор на него отвечали лишь частично.

Ученые считают, что самые первые настоящие белки материализовались из более коротких белковых сегментов, называемых пептидами. Пептиды были бы липкими скоплениями аминокислот, которые были спонтанно созданы в первобытном химическом бульоне; короткие пептиды тогда соединились бы друг с другом, производя белок, способный к некоторому действию. Самопроизвольное образование аминокислот уже было продемонстрировано в 1952 году в знаменитом эксперименте Миллера и Юри, в котором они воспроизвели условия, которые, как предполагалось, существовали на Земле до жизни, и добавили энергию, подобную той, которая может исходить от молнии или вулканов. Показано, что аминокислоты могут, при правильных условиях, образовываться без помощи ферментов или любого другого механизма в живом организме, что указывает на то, что аминокислоты были «яйцом», которое предшествовало ферменту ».

Тауфик, работающий в Отделе биомолекулярных наук Института, говорит, что все хорошо, «но в этом эксперименте и в каждом последующем эксперименте отсутствовал один жизненно важный тип аминокислоты: аминокислоты, такие как аргинин и лизин, которые несут положительный электрический заряд. » Эти аминокислоты особенно важны для современных белков, так как они взаимодействуют с ДНК и РНК, которые несут отрицательные заряды. Сегодня предполагается, что РНК является исходной молекулой, которая может нести информацию и копировать себя, поэтому теоретически необходим контакт с положительно заряженными аминокислотами для дальнейших шагов в развитии живых клеток.

Но в экспериментах Миллера-Юри появилась одна положительно заряженная аминокислота, аминокислота под названием орнитин, которая сегодня находится в качестве промежуточного этапа в производстве аргинина, но сама по себе не используется для создания белков. Исследовательская группа спросила: что, если орнитин был недостающей аминокислотой в этих наследственных белках? Они разработали оригинальный эксперимент для проверки этой гипотезы.

Ученые начали с относительно простого белка из семейства, который связывается с ДНК и РНК, применяя филогенетические методы для определения последовательности наследственного белка. Этот белок был бы богат положительными зарядами — 14 из 64 аминокислот были либо аргинином, либо лизином. Затем они создали синтетические белки, в которых орнитин заменил их как носитель положительного заряда.

Белки на основе орнитина связаны с ДНК, но слабо. Однако в лаборатории Метаниса исследователи обнаружили, что простые химические реакции могут превращать орнитин в аргинин. И эти химические реакции происходили в тех условиях, которые предположительно преобладали на Земле в то время, когда появились первые белки. Поскольку все больше орнитина превращалось в аргинин, белки все больше и больше напоминали современные белки и связывались с ДНК более сильным и избирательным образом.

Ученые также обнаружили, что в присутствии РНК древняя форма пептида участвует в разделении фаз (например, капли масла в воде) — шаг, который может затем привести к самосборке и «отделению». И это, говорит Тауфик, говорит о том, что такие белки вместе с РНК могут образовывать прото-клетки, из которых могли развиться настоящие живые клетки.

Профессор Дэн Тауфик является профессором кафедры Неллы и Леона Бенозиё.

---

Источник истории:

Материалы предоставлены Институтом Вейцмана . Примечание: содержание может быть отредактировано по стилю и длине.

---

Ссылка на журнал :

1. Лиам М. Лонго, Драгана Деспотович, Орит Вейль-Кторза, Мэтью Дж. Уокер, Ягода Яблоньска, Яэль Фридманн-Сиркис, Габриэле Варани, Норман Метанис, Дэн С. Тауфик. Первичное появление белка, связывающего нуклеиновую кислоту, путем разделения фаз и статистического превращения орнитина в аргинин . Известия Национальной академии наук , 2020; 202001989 DOI: 10.1073 / pnas.2001989117