Наблюдая за сложными молекулами в работе

Наблюдая за сложными молекулами в работе

Разрешенная во времени инфракрасная спектроскопия в субмиллисекундном диапазоне является важным методом изучения взаимосвязи между функцией и структурой в биологических молекулах. Однако метод работает только в том случае, если реакцию можно повторить много тысяч раз. Это не относится к большому количеству биологических процессов, потому что они часто основаны на очень быстрых и необратимых реакциях, например, в зрении. Отдельные световые кванты, попадающие в стержни сетчатки, активируют молекулы белка родопсина, которые затем распадаются после выполнения своей функции фототрансдукции.

Теперь команда, возглавляемая доктором Ульрихом Шаде (HZB) и доктором Эглофом Риттером (Humboldt-Universität zu Berlin) на линии луча IRIS BESSY II, разработала новый прибор, который может обнаруживать эти виды очень быстрых и / или необратимых реакций с одно измерение. Разрешение по времени составляет несколько микросекунд. В приборе, спектрометре Фери, используется высокочувствительный детектор, известный как матрица детекторов в фокальной плоскости, и специальная оптика для оптимального использования яркого инфракрасного излучения источника синхротронного излучения BESSY II. Команда использовала это устройство, чтобы впервые наблюдать активацию родопсина в условиях, близких к естественным.

«Мы использовали родопсин, потому что он необратимо разлагается после воздействия света и, следовательно, является настоящим кислотным тестом для системы», – объясняет Риттер, первый автор исследования. Родопсин – это белковая молекула, которая действует как рецептор и является зрительным пигментом, обнаруженным в стержнях сетчатки глаза. Даже одиночные фотоны могут активировать родопсин – позволяя глазу воспринимать чрезвычайно низкие уровни света. Более того, родопсин является общим элементом в классе рецепторов с сотнями членов, которые отвечают за обоняние, вкус, ощущение давления, прием гормонов и т. Д. – все они функционируют аналогичным образом.

Команда также впервые изучила другой захватывающий белок в инфракрасном диапазоне: актинородопсин. Эта молекула способна преобразовывать световую энергию в электрический ток – свойство, которое некоторые бактерии используют для выработки электрохимической энергии для своего метаболизма.

«Новый метод позволяет нам исследовать механизмы молекулярных реакций всех необратимых процессов (или медленных циклических процессов), таких как, например, в области преобразования и хранения энергии», – подчеркнул Шейд, возглавляющий команду IRIS.


Источник истории:

Материалы предоставлены Helmholtz-Zentrum Berlin für Materialien und Energie . Примечание: содержание может быть отредактировано по стилю и длине.


Ссылка на журнал :

  1. Эглоф Риттер, Лиляна Пускар, Со Янг ​​Ким, Юнг Хи Парк, Клаус Питер Хофманн, Франц Бартл, Питер Хегеманн, Ульрих Шаде. Инфракрасный спектрометр Фери для однократного анализа динамики белка . J. Phys. Химреагент Lett. , DOI 2020: 10.1021 / acs.jpclett.9b03099